Baltymai: aminorūgštys, jų struktūra ir savybės, baltymų pirminė, antrinė, tretinė, ketvirtinė struktūros, baltymų klasifikacija, kraujo baltymai, kolagenas

Amfoteriškumas

Aminorūgštys turi disocijuojančias grupes, kurios gali jonizuotis. T. y. amino ir karboksilo grupės gali disocijuotis – atiduoti arba prisitraukti vandenilio jonus.

Junginio gebėjimas veikti kaip rūgštis (protonų donorystė) arba kaip bazė (protonų akceptorius).

Neutraliuose tirpaluose aminorūgštis būna kaip bipolinis jonas – cviterjonas, t. y. abi grupės – amino ir karboksilo – yra jonizuotos.

Aminorūgštyse esančių grupių jonizacijos laipsnis priklausys nuo vandenilio jonų koncentracijos terpėje:

Žemame pH [rūgštinė] (vandenilio jonų koncentracija yra didelė) NH3 grupė būna teigiamai įkrauta – NH3+ (amino grupė turi papildomą vandenilio joną). Karboksilo grupė yra neutrali.

Aukštame pH [šarminė terpė] (vandenilio jonų koncentracija yra labai maža) COOH grupė atiduoda vandenilio joną ir yra neigiamo krūvio – COO-. Amino grupė būna NH2, yra neutrali.

Neutralaus pH terpėje aminorūgštis turi tiek neigiamą, tiek teigiamą krūvį – cviterjono pozicija.

Izoelektrinis taškas

Keičiantis terpės pH, keičiasi ne tik amino (-NH2) ir karboksilo (-COOH) jonizacija, bet ir radikalų jonizacija. Paprastai, šarminėje aplinkoje aminorūgštis įgauna neigiamą krūvį (tampa silpna rūgštimi), o esant rūgštinei aplinkai įgauna teigiamą krūvį (tampa silpna baze).

Izoelektrinis taškas – tai tokia pH reikšmė, prie kurios aminorūgšties teigiamas krūvis lygus jos neigiamam krūviui – suminis krūvis lygus nuliui.

Stereochemija

Visų aminorūgščių, išskyrus gliciną, α anglies atomas yra asimetrinis. Todėl aminorūgštys būna arba D arba L stereoizomerai (t. y. susidaro enantiomerai – izomerai, kurie yra vienas kito veidrodinis atspindys dėl skirtingo erdvinio aminorūgšties atomų išsidėstymų). Tokios molekulės paprastai pasižymi optiniu aktyvumu ir suka poliarizuotos šviesos plokštumą pagal laikrodžio rodyklę arba prieš. Jei plokštumą suka pagal laikrodžio rodyklę, sukinio kryptis žymima +, jeigu prieš laikrodžio rodyklę, sukinio kryptis žymima –, šito sukinio dydis ir kryptis priklauso nuo šoninio radikalo ir aplinkos pH.

Šviesos sugertis

Aminorūgštims būdingas gebėjimas sugerti šviesos energiją:- Visos aminorūgštys geba sugerti šviesą infraraudonojoje srityje. - Aromatinės aminorūgštys (Phe, Tyr, Trp) sugeria ir ultravioletinę spinduliuotę.

γ globulinai

Juos gamina plazminės ląstelės – antigenų (virusų, bakterijų, svetimų baltymų, angliavandenių, NR) aktyvinti B limfocitai.

Plazminių ląstelių klono amžius neilgas – įveikus infekciją, išlieka atskiros ląstelės, vadinamos imuninės atminties ląstelėmis, kurios kraujyje gali išbūti dešimtmečius. Jos suteikia organizmui imunitetą tokiai pat infekcijai.

γ globulinai yra specifinio imuninio atsako pagrindiniai komponentai.

Imunoglobulino monomerinė struktūra

Visi imunoglobulinai turi ta pačią monomerinę struktūrą: jie sudaryti iš disulfidiniais ryšiais sujungtų 4 polipeptidinių grandinių:

1. Dviejų lengvųjų (L): κ (kapa) arba λ (lambda).

2. Dviejų sunkiųjų (H): α, γ, μ, ε arba δ.

Visos 4 grandinės tarpusavyje jungiasi kovalentiniais disulfidiniais ryšiais.

Pusė kiekvienos lengvosios L grandinės ir ketvirtadalis kiekvienos sunkiosios H grandinės nuo jų N galo sudarokintančią sritį (V). Aminorūgščių struktūra atskirose imunoglobulinų klasėse gali kisti.

C galo pusė lengvosios L grandinės ir trys ketvirtadaliai sunkiosios H grandinės sudaro pastovią (C) sritį.

Aminorūgščių seka yra pastovi visose imunoglobulinų klasės.

Sunkiojoje grandinėje yra atskiri domenai:

CH1, CH2, CH3 – funkciniai tretinės struktūros komponentai.

Imunoglobulino struktūroje skiriamos dvi funkcinės dalys:Fab – antigeną sujungianti dalis su antigeno prijungimo vieta. Baigiasi laisvąja amino grupe. Fc – akceptorinė dalis, komplementą sujungianti dalis, sąveikauja su makrofagų receptoriais ir

komplemento baltymais. Pasibaigia laisvąja karboksilo grupe.